así que vamos a hablar de la unión cooperativa que es un tema muy interesante cuando se discute la cinética enzimática pero primero vamos a repasar la idea de que podemos dividir la catálisis enzimática en dos pasos primero La unión de la enzima sustrato y segundo la formación del producto y usando esta idea podemos derivar la ecuación de michaelis-menten, que es muy útil para observar cuantitativamente la cinética de las enzimas, y recordar también que a medida que se aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de formación del producto se estabiliza en su valor máximo, como se muestra en este gráfico. Ahora, lo primero de lo que quiero hablar es que algunas proteínas pueden unirse a más de un sustrato y no todas las enzimas tienen un solo sitio activo, por lo que las E Plus pueden formar eses a través de lo que se llama reacción 1, pero algunas enzimas pueden reaccionar con otra molécula de sustrato para formar eses 2 a través de lo que he llamado reacción 2 y otra vez para formar es 3 a través de la reacción 3 y así sucesivamente ahora estas enzimas pueden formar el producto en cualquier etapa de su proceso sin importar cuántas moléculas de sustrato están unidas ahora se esperaría que la velocidad de la reacción 1 sea más rápida que la velocidad de la reacción 2 si estamos viendo el ejemplo de una enzima con 3 sitios de unión de sustrato hay 3 sitios vacíos disponibles para el sustrato divino a través de la reacción 1 y sólo dos disponibles para la reacción 2 por lo que se esperaría que la velocidad 1 sea más rápida de manera similar la velocidad 2 sería más rápida que la velocidad 3 por la misma razón y la idea es que la saturación del sitio activo no aumenta con la concentración de sustrato linealmente ahora entiendo que puede ser un trabalenguas así que vamos a verlo gráficamente pero también vamos a mostrar una excepción a esta regla así que en este primer gráfico he trazado la concentración de sustrato contra el porcentaje de saturación de la enzima y como puedes ver la curva se nivela a medida que los sitios de unión de sustrato se ocupan se hace difícil encontrar más moléculas de sustrato ya que tienes más moléculas de sustrato unidas a continuación voy a dibujar una curva diferente curva que también se puede ver en algunas enzimas y que es donde la unión del sustrato ocurre más rápidamente a medida que los sitios de unión se ocupan la unión del sustrato cambia la afinidad del sustrato y llamamos a esto cooperatividad ahora con respecto a la cooperatividad podemos definir 3 nuevas ideas positivamente la unión cooperativa ocurre cuando la unión del sustrato aumenta la afinidad de las enzimas para un sustrato posterior negativamente la unión cooperativa ocurre cuando la unión del sustrato disminuye la afinidad de las enzimas para el sustrato posterior más de lo que se esperaría normalmente y la unión noLa unión no cooperativa es la misma que en el primer ejemplo, en la que la unión del sustrato no afecta a la afinidad de las enzimas por las moléculas de sustrato, así que veamos esto gráficamente si tenemos una proteína con, digamos, cinco sitios de unión y trazamos la fracción ocupada frente a la concentración de sustrato, obtendremos tres curvas posibles: la curva verde, que adopta una forma sigmoidal, representará una enzima con cooperatividad positiva; la curva azul, con forma hiperbólica, representará una enzima con unión no cooperativa; y la curva roja, que representará una enzima con afinidad no cooperativa.cooperativa y la curva roja representaría más bien una enzima con cooperatividad negativa ahora recordemos que los efectos de la cooperatividad sólo se ven después de que algún sustrato ya se haya unido por lo que la diferencia en la fracción ocupada entre las tres curvas es mucho menor son valores más pequeños como el 1/5 que he mostrado aquí que en los valores más altos, así que veamos un ejemplo específico de un par de proteínas, así que la hemoglobina o HB es la molécula transportadora de oxígeno que se encuentra en la sangre humana y puede unirse a un total de cuatro moléculas de oxígeno y exhibe una unión cooperativa positiva, la mioglobina por otro lado que es la molécula transportadora de oxígeno que se encuentra en el tejido muscular sólo puede unirse a una molécula de oxígeno en total y ya que sólo puede unirse a una debe exhibir unión no cooperativa ya que no hay sustrato posterior para hablar de ahora si hacemos un gráfico donde trazamos la fracción de sitios activos unidos en cada una de estas proteínas frente a la presión del oxígeno, recordemos que el oxígeno es nuestro sustrato y como es un gas vamos a utilizar la presión en lugar de la concentración, podemos ver que la curva sigmoidea roja asociada a la unión cooperativa positiva de las hemoglobinas es diferente a la curva hiperbólica azul asociada a la unión no cooperativa de la mioglobina.Primero aprendimos que algunas proteínas pueden unirse a más de un equivalente de sustrato y después aprendimos que hay tres tipos diferentes de cooperación: positiva, negativa y no cooperativa. Finalmente, aprendimos que las proteínas que muestran dos tipos diferentes de cooperación son las moléculas que se unen al oxígeno, la hemoglobina y la mioglobina.