Sikkelsyge og thalassemiasygdomme: Fordelene ved at forblive ung for evigt – Vector

Den mutation, der forårsager seglcellesyge, kan slås fra ved at dreje på en enkelt molekylær kontakt. Stuart Orkin har allerede gjort det i mus. (CDC PHIL)

Hvad nu, hvis vi virkelig kunne skrue vores krops ur tilbage? I nogle tilfælde kunne det være en rigtig god ting. Tag f.eks. seglcellesygdom. Den er en plage for titusinder af mennesker verden over og skyldes en genetisk defekt i hæmoglobin, det ilttransporterende protein i røde blodlegemer.

Normalt kan vores kroppe producere to former for hæmoglobin: voksenhæmoglobin, som er den form, der er modtagelig for sikkelcellemutationen, og føtal hæmoglobin, som hovedsagelig produceres under udviklingen og i kort tid efter fødslen. Vores kroppe er færdige med at foretage skiftet fra produktion af føtalt til voksent hæmoglobin i en alder af ca. fire til seks måneder – samme tidsramme, hvor børn med seglcellemutation først begynder at vise symptomer på sygdommen.

Føtal hæmoglobin påvirkes ikke af seglcellemutationen og kan, hvis det produceres i tilstrækkeligt omfang, kompensere for den muterede voksne form: De sjældne personer, der har sikkelcellemutationen, men som naturligt har høje niveauer af føtalt hæmoglobin i blodet, har som regel kun få eller meget milde symptomer.

“Vi ved fra kliniske undersøgelser, at kroppen skal producere celler, der kun indeholder 15 til 20 procent hæmoglobin, for at vende sikkelcellesygdom”, siger Stuart Orkin, der er assisterende chef for afdelingen for hæmatologi/onkologi på Children’s Hospital Boston og formand for pædiatrisk onkologi på Dana-Farber. Orkin har studeret seglcellesygdom og beslægtede blodsygdomme som f.eks. β-thalassæmi i tre årtier.

Det er nærliggende at antage, at det kan vende sygdommen, hvis man vender denne kontakt tilbage og får de røde blodlegemer til at virke unge igen. De første ledetråde om, hvilken kontakt der skal væltes, kom i 2008, da genomviddeassocieringsundersøgelser af patienter med seglcellesygdom satte fokus på genet for en transkriptionsfaktor kaldet BCL11A. Året efter fastslog Orkin og hans kolleger BCL11A’s rolle som kontakten fra foster til voksen, idet de viste, at de ved genetisk at slå den ud kunne aktivere føtal hæmoglobin og lukke munden på muteret voksen hæmoglobin in vitro i menneskelige forstadier til røde blodlegemer.

Orkin og hans hold tog for nylig det næste skridt: Ved at slå genet fra kunne de korrigere seglcellesygdom i to forskellige musemodeller. Femogfirs procent af de røde blodlegemer i disse mus bar føtal hæmoglobin, og i gennemsnit var 30 procent af det hæmoglobin, der var indeholdt i disse celler, af den føtale type – langt mere end nødvendigt for at vende sygdommen. Desuden viste musene ingen af de kliniske træk ved seglcelle, og deres røde blodlegemer så normale ud: ingen tegn på sickling.

“Med disse resultater ved vi nu, at vi har et mål, som, hvis vi kan udvikle måder at inaktivere eller lukke munden på det klinisk, kunne være meget gavnligt for mennesker med seglcelle”, siger Orkin. “Vi screener også proteinet mod biblioteker af kemikalier i håb om at identificere stoffer, der griber ind i BCL11A, og vi mener, at det også kan være lovende som et mål for genetiske terapier.”

Både sikkelcelle- og β-thalassemia-mutationer forstyrrer beta-underenheden af hæmoglobin (ovenfor). (Unlisted Sightings/Flickr)

BCL11A kan have en rolle at spille i andre blodsygdomme som β-thalassæmi. Den opstår også på grund af en arvelig hæmoglobindefekt, om end en anden end seglcellesygdom. Og den manifesterer sig som en alvorlig anæmi, der også opstår i det første leveår – samme tidsramme som seglcelle og skiftet fra foster til voksenhæmoglobin.

Orkin og Vijay Sankaran, der er klinisk stipendiat i hans laboratorium, offentliggjorde for nylig en undersøgelse af tre familier med usædvanlige former for β-thalassæmi. Medlemmerne af alle tre havde de kliniske træk af β-thalassæmi, men med ualmindeligt høje niveauer af føtal hæmoglobin. Sankaran analyserede hæmoglobingenerne og deres nabogener og fandt ud af, at de tre familier manglede en DNA-strækning mellem generne for to af de voksne hæmoglobins komponentkæder – i det område, hvor BCL11A tilfældigvis er knyttet, viser det sig.

Tabet af dets bindingssted betød, at transkriptionsfaktoren ikke kunne udføre sin normale opgave med at lukke munden på føtal hæmoglobin, hvilket forklarer, hvorfor disse familier havde så meget mere i deres røde blodlegemer, samtidig med at det fremhæver betydningen af dette område af genomet for styringen af hæmoglobinproduktionen.

“Det var en stor fordel at finde disse familier”, siger Sankaran. “Det gav os mulighed for at vise, hvordan matchning af genetiske kort til kliniske karakteristika kan fortælle os en masse om, hvordan vi regulerer hæmoglobin, og hvordan det hænger sammen med menneskelige sygdomme som thalassæmi.”

Skriv et svar

Din e-mailadresse vil ikke blive publiceret.