So werden wir über kooperative Bindung sprechen, die ein sehr interessantes Thema bei der Diskussion der Enzymkinetik ist, aber lassen Sie uns zunächst die Idee wiederholen, dass wir die Enzymkatalyse in zwei Schritte unterteilen können: erstens die Bindung des Substratenzyms und zweitens die Bildung des Produkts, und mit dieser Idee können wir die Michaelis-menten-Gleichung ableiten, die für die quantitative Betrachtung der Enzymkinetik sehr nützlich ist. Denken Sie auch daran, dass sich die Geschwindigkeit der Produktbildung mit steigender Substratkonzentration auf ihren Maximalwert einpendelt, wie in diesem Diagramm zu sehen ist. Das erste, worüber ich sprechen möchte, ist, dass einige Proteine mehr als ein Substrat binden können und nicht alle Enzyme nur eine aktive Stelle haben. 2 und durch Reaktion 3 zur Bildung von es 3 und so weiter Diese Enzyme können in jeder Phase ihres Prozesses ein Produkt bilden, unabhängig davon, wie viele Moleküle Substrat gebunden sind Man würde erwarten, dass die Geschwindigkeit von Reaktion 1 schneller ist als die von Reaktion 2 Wenn wir das Beispiel eines Enzyms mit drei Substratbindungsstellen betrachten, gibt es drei leere Stellen, die für die Substrattrennung durch Reaktion 1 zur Verfügung stehen, und nur zwei, die für Reaktion 2 zur Verfügung stehen, so dass man erwarten würde, dass die Geschwindigkeit 1 schneller ist Aus demselben Grund wäre die Geschwindigkeit 2 schneller als die Geschwindigkeit 3 Die Idee ist, dass die Sättigung des aktiven Zentrums nicht linear mit der Substratkonzentration ansteigt. Ich verstehe, dass das ein bisschen langatmig sein kann, also sehen wir es uns grafisch an, aber wir werden auch eine Ausnahme von dieser Regel zeigen. In diesem ersten Diagramm habe ich die Substratkonzentration gegen die prozentuale Sättigung des Enzyms aufgetragen, und wie Sie sehen können, flacht die Kurve ab, wenn die Substratbindungsstellen besetzt sind, es wird schwierig, mehr Substratmoleküle zu finden, wenn mehr Substratmoleküle gebunden sind. Ich werde als Nächstes eine andere Kurve zeichnen, die man auch bei einigen Enzymen sehen kann, und das ist die Kurve, bei der die Substratbindung schneller erfolgt, wenn die Bindungsstellen besetzt werden. Die Substratbindung verändert die Substrataffinität, und das nennen wir Kooperativität. In Bezug auf die Kooperativität können wir nun drei neue Begriffe definieren.Wenn wir also ein Protein mit, sagen wir, fünf Bindungsstellen haben und den Anteil der besetzten Stellen gegen die Substratkonzentration auftragen, ergeben sich drei mögliche Kurven: Die grüne Kurve, die eine sigmoidale Form annimmt, würde ein Enzym mit positiver Kooperativität darstellen, die blaue Kurve mit hyperbolischer Form ein Enzym mit nicht kooperativer Bindung.Die blaue Kurve für die hyperbolische Form würde ein Enzym mit nicht-kooperativer Bindung darstellen und die rote Kurve würde eher ein Enzym mit negativ-kooperativer Bindung repräsentieren. Denken Sie daran, dass die Auswirkungen der Kooperativität erst sichtbar werden, nachdem ein Substrat bereits gebunden wurde. 1/5, die ich hier gezeigt habe, als bei den höheren Werten. Betrachten wir also ein spezifisches Beispiel für ein paar Proteine: Hämoglobin oder HB ist das sauerstofftragende Molekül, das man im menschlichen Blut findet, und es kann insgesamt vier Sauerstoffmoleküle binden und zeigt eine positiv kooperative Bindung Myoglobin hingegen Myoglobin hingegen, das sauerstofftragende Molekül im Muskelgewebe, kann insgesamt nur ein Sauerstoffmolekül binden, und da es nur eines binden kann, muss es eine nicht-kooperative Bindung aufweisen, da es kein weiteres Substrat gibt. Wenn wir nun ein Diagramm erstellen, in dem wir den Anteil der aktiven Stellen, die in jedem dieser Proteine gebunden sind, gegen den Sauerstoff ist hier unser Substrat, und da es sich um ein Gas handelt, verwenden wir den Druck anstelle der Konzentration. Sie können sehen, dass die rote sigmoide Kurve, die mit der positiven kooperativen Bindung des Hämoglobins verbunden ist, anders aussieht als die blaue hyperbolische Kurve, die mit der nicht kooperativen Bindung des Myoglobins verbunden ist.Was haben wir also gelernt? Nun, zuerst haben wir gelernt, dass einige Proteine mehr als ein Äquivalent an Substrat binden können, und als nächstes haben wir gelernt, dass es drei verschiedene Arten von Kooperativität gibt, positiv, negativ und nicht kooperativ, und schließlich haben wir etwas über Proteine gelernt, die zwei verschiedene Arten von Kooperativität aufweisen, nämlich die sauerstoffbindenden Moleküle Hämoglobin und Myoglobin