El propósito del experimento es observar la enzima amilasa en diferentes ambientes y detectar de cada ambiente ayudando a los cambios de color. Las enzimas son moléculas biológicas que catalizan muchas reacciones químicas diferentes. Con pocas excepciones, todas las enzimas son proteínas y cada enzima es específica para una determinada reacción química. Las enzimas deben mantener una estructura tridimensional específica para funcionar correctamente. Si la estructura de una enzima se altera (por el calor o por productos químicos agresivos) puede no funcionar en absoluto. Esta ruptura (desnaturalización) de la estructura de una enzima puede ser fatal
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Enzima amilasa
La amilasa, que se encuentra comúnmente en la saliva y en las semillas en germinación. Cataliza la descomposición del almidón. Cuando la amilasa reacciona con el almidón, corta el disacárido maltosa (dos moléculas de glucosa unidas). A medida que la reacción avanza, habrá menos almidón y más azúcar (maltosa).La actividad de la amilasa puede observarse utilizando yodo.Porque el yodo reacciona con el almidón formando un color marrón oscuro/púrpura. A medida que la amilasa descompone el almidón, cada vez habrá menos almidón y el color de la solución (si se añade yodo) será cada vez más claro. El cambio de color se observó utilizando placas de punto como se ilustra en el diagrama siguiente.
Se observó la actividad de la amilasa bajo cuatro tratamientos diferentes:
efecto de la temperatura
efecto del pH
efecto de la concentración de sustrato
efecto de la concentración de enzima
Los efectos de la temperatura
La amilasa es una importante enzima metabólica. Su función es catalizar la hidrólisis del almidón en glucosa. A altas temperaturas, la amilasa se desnaturaliza, la amilasa desnaturalizada ya no cataliza la hidrólisis del almidón en glucosa.
EFECTO DEL pH:
En base a estos resultados, ¿cuál es el pH óptimo para la amilasa? ¿Este pH óptimo se considera ácido, básico/alcalino o neutro? Por qué disminuye la actividad cuando el pH es demasiado bajo o demasiado alto?
APARATO
Estado
Enzima amilasa
-KH2P04
-Na2HP04
-HCI
-Calentador
-Beaker
-Tubo Falcon
-Espectrofotómetro
-Iodo
PROCEDIMIENTO
1.Se prepararon 0,27 g de solución tampón KH2P04 PH 5 con 20ml
2,0,27g de KH2P04 PH6 se prepararon con 20ml
3,0.27g KH2P04 PH7 se preparó con 100ml
4.0.282g Na2HPO4 PH8 se preparó con 20ml
5.0.282g Na2HP04 PH9 se preparó con 20ml
6.20g de almidón también se preparó con 50ml de agua fría
7. Para probar la actividad de la amilasa con la diferencia de PH, se mezclaron 5ml de almidón, 5ml de tampón (PH5, 6, 7, 8, 9 cada uno) y 1ml de amilasa.
8.10min después, 0.5ml de muestra preparada se puso en 5ml de HCI.
9.A 620nm, los resultados se midieron en el espectrofotómetro.
10. En la segunda parte, se mezclaron 5ml de almidón, 5ml de tampón PH7 y 1ml de amilasa.
11.La muestra preparada se puso a diferentes temperaturas, 30, 50, 70 y 90C.
12.10 min después, se pusieron 5ml de HCI en 0,5 ml de muestra preparada.
13.2-3 minutos más tarde, se añadieron 5 ml de yodo en 0,5 ml de la nueva muestra.
14.Se midió la absorbencia de cada una en el espectrofotómetro.
Observaciones
En este experimento, intentamos crear diferentes entornos para examinar la actividad de la enzima amilasa.Las diferencias de entorno podrían ser proporcionadas por las diferencias de PH.Por lo tanto, preparamos diferentes medios también diferentes pH.K2.El gráfico se obtuvo fıom nuestros resultados.Uno de ellos es un gráfico que se relaciona con la actividad de la amilasa en diferentes PH.El otro es rela ted a la actividad de la amilasa a diferentes temperaturas a PH constante.Con K2HPO4 PH 5,6y 7 se prepararon y con Na2PO4 8y 9.Cada procedimiento de preparación se aplicó.5Se añadieron 5 ml de almidón, 5 ml de tampón y 1 ml de amilasa y se esperó 10 minutos. Después de 10 minutos, se añadieron 5 ml de HCI a 0,5 ml de la mezcla de la muestra. Los resultados de la absorbencia se tomaron de la espectrofotometría y se midieron a 620 nm.Si es menor, significa que el almidón no se puede utilizar adecuadamente.Una cantidad alta de almidón significa que la cantidad de complejo también es alta.El opuesto muestra la mejor actividad de la amilasa en la concentración más pequeña.El color es más claro, la absorbencia más pequeña podría pensarse como la mejor actividad de la amilasa.
Muestra de temperatura con amilasa
A 30C el color es ligeramente naranja.
A 50C el color es extra claro como el color del yodo.
A 70C el color es ligeramente púrpura.
A los 90C el color es más púrpura que a los 30C como el naranja-púrpura.A PH constante,la pequeña concentración,a los 50C.Porque la pequeña absorbencia formada por el pequeño complejo.Significa que la cantidad de almidón fue disminuida también.La mejor actividad es a 50C a PH constante.
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RESULTADOS
Nuestro objetivo es estar relacionados con la actividad de la amilasa.Para detectarla, preparamos diferentes PH de KHP04 y Na2HP04 añadiendo ácido o base. Si la concentración de la enzima amilasa en la muestra es pequeña, significa que la enzima utilizada en el complejo es más pequeña, por lo que la actividad de la enzima es la mejor allí.En el PH7 tomamos la muestra con la concentración de la enzima amilasa a diferentes PHs. La concentración más pequeña es a 50C en la segunda parte.El color es más claro como el color del yodo.El almidón se utiliza con la amilasa y por lo tanto el color complejo es más claro también.La actividad de la enzima amilasa es la mejor a 50C.Esta medición se realiza a 620nm.
DISCUSIÓN Y CONCLUSIÓN
¿Por qué se mide a 620nm? ¿Por qué se utiliza HCI para la preparación? ¿Qué significa el color de la luz? ¿Cómo afecta un mayor calor a la rxn? Durante el experimento, queremos distinguir el propósito del experimento respondiendo a estas preguntas. En este experimento, nos relacionamos con el efecto de diferentes tampones y temperaturas. Preparamos tampones a diferentes PH. KH2P04 fue preparado para PH 5, 6, 7 y Na2HP04 para 8 y 9. En la primera parte, a temperatura constante (temperatura ambiente) se midió la muestra con la concentración de amilasa.A PH 7, se midió la más pequeña. Una concentración pequeña significa que hay menos complejo, menos almidón y que la actividad de la enzima es alta.En este experimento, el yodo se utiliza para detectar las moléculas de almidón observando el cambio de color.El ácido detiene la reacción enzimática y el yodo reacciona con el almidón para producir un color azul.La actividad de la enzima también es esencial.Se puede utilizar para la detección de la desnaturalización.El almidón reacciona con el yodo que es amarillo para formar un compuesto azul Amax=620nm.La intensidad del color azul se puede cuantificar espectrofotométricamente midiendo su absorbancia a 620nm.