szóval most a kooperatív kötődésről fogunk beszélni, ami egy nagyon érdekes téma az enzimkinetika tárgyalásakor, de először is nézzük át azt az elképzelést, hogy az enzimkatalízist két lépésre oszthatjuk, először a szubsztrát-enzim megkötésére, majd a termékképződésre, és ezt az elképzelést felhasználva levezethetjük a Michaelis-menten egyenletet, amely nagyon hasznos az enzimkinetika kvantitatív vizsgálatához, és ne feledjük, hogy ahogy növeljük a szubsztrát koncentrációját, a termékképződés sebessége a maximális értéken fog lecsökkeni, ahogy ezen a grafikonon látható, most az első dolog, amiről beszélni szeretnék, hogy néhány fehérje egynél több szubsztrátot képes megkötni, és nem minden enzimnek van csak egy aktív helye, így az E Pluszok képezhetnek es-t az úgynevezett 1. reakción keresztül, de néhány enzim reagálhat egy másik szubsztrátmolekulával, hogy es 2-t képezzen az úgynevezett 2. reakción keresztül. 2 és ismét es 3 képződik a 3. reakción keresztül, és így tovább, ezek az enzimek a folyamat bármelyik szakaszában képezhetnek terméket, függetlenül attól, hogy hány molekula szubsztrát van megkötve, most azt várnánk, hogy az 1. reakció sebessége gyorsabb legyen, mint a 2. reakció sebessége, ha egy olyan enzim példáját nézzük, amelynek 3 szubsztrátkötő helye van, akkor 3 üres hely áll rendelkezésre a szubsztrát számára az 1. reakción keresztül, és csak kettő a 2. reakció számára, így az 1. sebesség gyorsabb lenne, hasonlóan a 2. sebesség gyorsabb lenne, mint a 3. sebesség, ugyanezen okból kifolyólag. és az ötlet az, hogy az aktív hely telítettsége nem növekszik lineárisan a szubsztrát koncentrációval. Értem, hogy ez elég nagy szó, ezért nézzük meg grafikusan, de mutatunk egy kivételt is ez alól a szabály alól, tehát ezen az első grafikonon a szubsztrát koncentrációt ábrázoltam az enzim százalékos telítettségével szemben, és ahogy láthatjuk, a görbe kiegyenlítődik, ahogy a szubsztrátkötő helyek elfoglalttá válnak, nehéz lesz több szubsztrát molekulát találni, mivel több szubsztrát molekula van megkötve. görbét, amit szintén láthatunk néhány enzimben, és ez az, ahol a szubsztrátkötés gyorsabban történik, ahogy a kötőhelyek elfoglalttá válnak a szubsztrátkötés megváltoztatja a szubsztrát affinitását, és ezt nevezzük kooperativitásnak, most a kooperativitással kapcsolatban 3 új elképzelést határozhatunk meg pozitívan kooperatív kötés akkor fordul elő, amikor a szubsztrátkötés növeli az enzim affinitását a következő szubsztráthoz negatívan kooperatív kötés akkor fordul elő, amikor a szubsztrátkötés csökkenti az enzim affinitását a következő szubsztráthoz, jobban, mint azt normális esetben várnánk és nemkooperatív kötődés ugyanaz, mint az első példa, amikor a szubsztrátkötés nem befolyásolja az enzim szubsztrátmolekulák iránti affinitását, tehát nézzük meg ezt grafikusan, ha van egy fehérje mondjuk öt kötőhellyel, és ábrázoljuk a lefoglalt frakciót a szubsztrátkoncentráció függvényében, akkor három lehetséges görbét kapunk a zöld görbe, amely szigmoid alakot vesz fel, egy pozitív kooperativitású enzimet képvisel, a kék görbe a hiperbolikus alakot, egy nem kooperatív enzimet képvisel.kooperatív kötődést, a piros görbe pedig inkább egy negatívan kooperatív kötődésű enzimet jelölne. Ne feledjük, hogy a kooperativitás hatása csak azután jelentkezik, hogy a szubsztrát már megkötődött, ezért a három görbe közötti különbség az elfoglalt részarányban sokkal kisebb. 1/5, amit itt mutattam, mint a magasabb értékeknél, tehát nézzünk egy konkrét példát néhány fehérjére, tehát a hemoglobin vagy HB az oxigénszállító molekula, amit az emberi vérben találunk, és összesen négy oxigénmolekulát képes megkötni, és pozitívan kooperatív kötődést mutat. ami az izomszövetben található oxigénszállító molekula, összesen csak egy oxigénmolekulát tud megkötni, és mivel csak egyet tud megkötni, ezért nem kooperatív kötődést kell mutatnia, mivel nincs következő szubsztrát, amiről beszélhetnénk. Ha készítünk egy grafikont, ahol ábrázoljuk az aktív helyek arányát az egyes molekulákban. az oxigén nyomásának függvényében, és mivel ez egy gáz, a koncentráció helyett a nyomást fogjuk használni, láthatjuk, hogy a piros szigmoid görbe, amely a hemoglobin pozitív kooperatív kötődéséhez kapcsolódik, eltér a kék hiperbolikus görbétől, amely a mioglobin nem kooperatív kötődéséhez kapcsolódik.kooperatív kötődés, tehát mit tanultunk, először is megtanultuk, hogy néhány fehérje egynél több egyenértékű szubsztrátot képes megkötni, majd megtanultuk, hogy a kooperativitásnak három különböző típusa létezik pozitív negatív és nem kooperatív, végül pedig olyan fehérjékről tanultunk, amelyek két különböző típusú kooperativitást mutatnak, ezek az oxigénkötő molekulák a hemoglobin és a mioglobin
.