Type-Fの動態と制御特性の検討—Thermus thermophilusのPhosphofructokinaseは極限好熱菌のThermus thermophilusから抽出されたものである．極限好熱菌Thermus thermophilus（TtPFK）由来の1phosphofructokinase（PFK）は、他の原核生物PFKに類似した方法で、PEPによって阻害され、基質フルクトース6-リン酸（Fru-6-P）に示される親和性を変化させることによってADPによって活性化する酵素が明らかにされた。 しかし、TtPFKはこれらのアロステリックリガンドに強く結合する一方で、25℃での阻害や活性化の程度は他のバクテリアのPFKよりもかなり緩やかであり、結合親和性と効果は互いに独立で相関がないという原則を補強するものであった。 これらの特性により、PEPはFru-6-Pの結合に拮抗することによってのみ阻害し、ターンオーバーに影響を与えることはないことを厳密に立証できた。この結論には、阻害剤と基質が同時に飽和する条件下でkcatを測定することが必要であった。 さらに、Fru-6-P結合に対するアロステリック効果の温度依存性は、Bacillus stearothermophilus由来のPFKで以前に観察されたが、Escherichia coli由来のPFKでは見られなかった、結合自由エネルギーがエントロピーに支配されていることを示し、エントロピー支配のアロステリック効果は耐熱性の生物由来の酵素の特徴であるかもしれないという仮説が支持された。 このような酵素では、X線結晶構造解析のような静的な構造情報からは、アロステリック効果の根本原因を容易に見いだすことができない可能性がある
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