では、酵素動力学を議論する際に非常に興味深いトピックである協力的結合についてお話します。また、基質濃度を上げると、このグラフに示すように、生成物の形成速度は最大値で横ばいになることを覚えておいてください。さて、最初にお話ししたいのは、いくつかのタンパク質は複数の基質を結合でき、すべての酵素の活性部位は1つだけではありません。 2でes 3で反応3といった具合です これらの酵素はプロセスのどの段階でも生成物を作ることができます 基質が何分子結合していてもです 反応1の速度は反応2の速度より速くなると予想されます 基質結合部位が3つある酵素の例では、反応1では3つの空き部位があり、反応2には2つしかありません だから速度1が速くなると予想できます 同様に速度2は同じ理由で速度3より速くなると思われます 活性部位の飽和度は基質濃度に対して直線的に増加するわけではないということです さて、口が悪いのでグラフにして見ましょう しかし、この規則の例外も示します 最初のグラフでは基質濃度と酵素の飽和度をプロットしました ご覧のように、曲線は基質結合部位が占有されると水平になり、基質分子の結合数が多くなると、より多くの基質を見つけるのは難しくなります 次に別のものを描いてみましょう ある種の酵素で見られるかもしれない曲線は、結合部位が占拠されると基質結合がより早く起こるというもので、これを協同性と呼んでいます。例えば5つの結合部位を持つタンパク質があったとして、基質濃度に対して占有率をプロットすると、3つの曲線が得られます。協力的な結合と赤い曲線はむしろ負の協力的な結合を持つ酵素です。協力性の効果は基質がすでに結合した後でのみ見られることを思い出してください。 ヘモグロビン（HB）は人間の血液中にある酸素運搬分子で、合計4個の酸素分子と結合することができ、正の協同結合を示します。 筋肉組織にある酸素運搬分子は、全部で1個の酸素分子としか結合できません。1個しか結合できないのですから、後続の基質がないため、非協力的結合を示すはずです。 酸素が基質で、気体なので濃度ではなく圧力を使うことにします。そのため、このような「協調的な結合」をするタンパク質は、酸素結合分子であるヘモグロビンとミオグロビンです
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