Așa că vom vorbi despre legarea cooperantă care este un subiect foarte interesant atunci când discutăm despre cinetica enzimatică, dar mai întâi să trecem în revistă ideea că putem împărți cataliza enzimatică în doi pași, în primul rând legarea substratului enzimatic și în al doilea rând formarea produsului și, folosind această idee, putem obține modelul Michaelis-…menten, care este foarte utilă pentru analiza cantitativă a cineticii enzimatice, rețineți, de asemenea, că pe măsură ce crește concentrația de substrat, viteza de formare a produsului se va stabiliza la valoarea sa maximă, așa cum se arată pe acest grafic Acum, primul lucru despre care vreau să vorbesc este că unele proteine pot lega mai mult de un substrat și nu toate enzimele au doar un singur situs activ, astfel încât E Plus-urile pot forma E-uri prin ceea ce se numește reacția 1, dar unele enzime pot reacționa cu o altă moleculă de substrat pentru a forma E-uri 2 prin ceea ce am numit reacția 2. 2 și din nou pentru a forma es 3 prin reacția 3 și așa mai departe, aceste enzime pot forma produsul în orice etapă a procesului său, indiferent de câte molecule de substrat sunt legate, acum vă așteptați ca viteza reacției 1 să fie mai rapidă decât viteza reacției 2, dacă ne uităm la exemplul unei enzime cu 3 situsuri de legare a substratului, există 3 situsuri goale disponibile pentru substratul divin prin reacția 1 și doar două disponibile pentru reacția 2, deci vă așteptați ca viteza 1 să fie mai rapidă, în mod similar, viteza 2 ar fi mai rapidă decât viteza 3 din același motiv. și ideea este că saturația situsului activ nu crește cu concentrația de substrat în mod liniar. Înțeleg că poate fi greu de înțeles, așa că haideți să privim grafic, dar vom arăta și o excepție de la această regulă, așa că în acest prim grafic am trasat concentrația de substrat în raport cu procentul de saturație a enzimei și, după cum vedeți, curba se stabilizează pe măsură ce situsurile de legare a substratului sunt ocupate, devine dificil să găsești mai multe molecule de substrat, având în vedere că sunt mai multe molecule de substrat legate. curbă pe care o puteți vedea și la unele enzime, și aceasta este cea în care legarea substratului are loc mai rapid, pe măsură ce situsurile de legare devin ocupate, legarea substratului modifică afinitatea substratului și numim acest lucru cooperativitate. Acum, în ceea ce privește cooperativitatea, putem defini 3 idei noi legarea cooperantă pozitivă are loc atunci când legarea substratului crește afinitatea enzimei pentru un substrat ulterior legarea cooperantă negativă are loc atunci când legarea substratului scade afinitatea enzimei pentru un substrat ulterior mai mult decât v-ați aștepta în mod normal și non-cooperantă.și legarea cooperantă este la fel ca în primul exemplu, în care legarea substratului nu afectează afinitatea enzimei pentru moleculele de substrat. Să analizăm grafic acest lucru dacă avem o proteină cu, să zicem, cinci situsuri de legare și reprezentăm fracțiunea ocupată în funcție de concentrația substratului, vom obține trei curbe posibile curba verde, care ia o formă sigmoidală, ar reprezenta o enzimă cu cooperativitate pozitivă curba albastră, de formă hiperbolică, ar reprezenta o enzimă cu cooperativitate non-cooperantă.cooperantă, iar curba roșie ar reprezenta mai degrabă o enzimă cu o legare cooperantă negativă, dar nu uitați că efectele cooperativității sunt observate numai după ce un substrat s-a legat deja, motiv pentru care diferența dintre cele trei curbe în ceea ce privește fracția ocupată este mult mai mică. 1/5 pe care le-am arătat aici, decât la valori mai mari, așa că haideți să ne uităm la un exemplu specific de câteva proteine, astfel încât hemoglobina sau HB este molecula care transportă oxigenul și care se găsește în sângele uman și poate lega până la un total de patru molecule de oxigen și prezintă o legare cooperativă pozitivă, iar mioglobina, pe de altă parte. care este molecula purtătoare de oxigen pe care o găsim în țesutul muscular, poate lega doar o singură moleculă de oxigen în total și, din moment ce nu poate lega decât una, trebuie să prezinte o legare necooperantă, deoarece nu există un substrat ulterior despre care să vorbim. proteine în funcție de presiunea oxigenului, amintiți-vă că oxigenul este substratul nostru aici și, deoarece este un gaz, vom folosi presiunea în loc de concentrație, puteți vedea că curba sigmoidală roșie asociată cu legarea cooperantă pozitivă a hemoglobinei arată diferit de curba hiperbolică albastră asociată cu legarea non-cooperantă a mioglobinei.Ce am învățat? În primul rând, am aflat că unele proteine pot lega mai mult de un echivalent de substrat, apoi am aflat că există trei tipuri diferite de cooperativitate: pozitivă, negativă și necooperativă și, în final, am aflat despre proteine care prezintă două tipuri diferite de cooperativitate, și anume moleculele de legare a oxigenului, hemoglobina și mioglobina
.