Thylakoid disc with embedded and associated proteins.
Thylakoids contain many integral and peripheral membrane proteins, as well as lumenal proteins.Thylakoid discs and relating proteins.
これらの研究によると、チラコイドプロテオームは少なくとも335種類の蛋白質から構成されているという。 このうち、内腔に89種類、インテグラル膜タンパク質が116種類、ストロマ側の周辺タンパク質が62種類、内腔側の周辺タンパク質が68種類である。 さらに低存在量の内腔側タンパク質は、計算機的手法によって予測することができる。 機能既知のチラコイドタンパク質のうち、42%が光合成に関与している。
インテグラル膜タンパク質編集
チラコイド膜には、光捕集と光合成の光依存反応に重要な役割を果たすインテグラル膜タンパク質が存在する。
- 光化学系IとII
- シトクロムb6f複合体
- ATP synthase
光化学系IIは主にグラナ・チラコイドにあり、光化学系IとATP synthaseは主にストロマチラコイドとグラナの外層に存在する。 チトクロムb6f複合体は、チラコイド膜全体に均一に分布している。 2つの光化学系がチラコイド膜系で別々の場所にあるため、両者の間で電子をシャトルするための移動性の電子キャリアが必要である。 その電子伝達物質が、プラストキノンとプラストシアニンである。 プラストキノンは光化学系IIからチトクロムb6f複合体へ電子をシャトルし、プラストシアニンはチトクロムb6f複合体から光化学系Iへ電子を運ぶ。
これらのタンパク質が一緒になって、光エネルギーを利用して電子輸送チェーンを駆動し、チラコイド膜に化学浸透圧電位を発生させて末端酸化還元反応の生成物であるNADPHを発生させる。 ATP合成酵素は、光リン酸化の際に化学浸透圧ポテンシャルを利用してATPを作る。 光化学系
これらの光化学系は光駆動型の酸化還元センターで、それぞれがクロロフィルやカロテノイド、フィコビリタンパク質などの光合成補助色素を使って、さまざまな波長の光を採取するアンテナ複合体から構成されています。 各アンテナ複合体は250から400の色素分子を持ち、吸収したエネルギーは、各光化学系の反応中心にある特殊なクロロフィルaに共鳴エネルギー移動させることでシャトルされる。 反応中心にある2つのクロロフィルa分子のいずれかがエネルギーを吸収すると、電子が励起され、電子受容体分子に移動する。 光化学系Iは、P700と呼ばれる1対のクロロフィルa分子を反応中心に持ち、700nmの光を最大に吸収する。 光化学系IIにはP680クロロフィルがあり、680nmの光を最もよく吸収する（これらの波長は濃い赤色に相当することに注意 – 可視光線スペクトルを参照）。 Pはpigmentの略で、数字は各反応中心のクロロフィル分子の固有の吸収ピークをナノメートルで表したものである。
シトクロムb6f複合体編集部
チラトクロムb6f複合体はチラコイド電子輸送系の一部で、電子伝達とチラコイド内腔へのプロトン輸送を結合している。 エネルギー的には、2つの光化学系の間に位置し、光化学系II-プラストキノンからプラストシアニン-光化学系Iに電子を転送する
ATP合成酵素編集
チラコイドATP合成酵素は、ミトコンドリアATPaseと同様のCF1FO-ATP合成酵素である。 CF1部分がストロマに張り付いた状態でチラコイド膜に組み込まれている。
内腔タンパク質編集
内腔には電子輸送タンパク質プラストシアニンが存在し、シトクロムb6fタンパク質複合体から光化学系Iに電子をシャトルしている。 プラストキノンは脂溶性であるためチラコイド膜内を移動するが、プラストシアニンはチラコイド内腔を移動する。
チラコイドの内腔は、光化学系IIの内腔側に付随する酸素発生複合体が水を酸化する場所でもある。
内腔タンパク質はその標的シグナルに基づいて計算により予測することが可能である。 シロイヌナズナでは、Tatシグナルを持つ予測されたルーメンタンパク質のうち、機能が知られている最大のグループは、タンパク質処理（タンパク質分解と折り畳み）に関与する19％、光合成に18％、代謝に11％、酸化還元担体と防御に7％であった
Protein expressionEdit
葉緑体は独自のゲノムを持っていて、多くのチラコイドタンパク質がコードされています。 しかし、シアノバクテリアの内部共生を祖先とするプラスティドの進化の過程で、葉緑体ゲノムから細胞核への広範な遺伝子導入が行われた。 その結果、4つの主要なチラコイドタンパク質複合体は、一部が葉緑体ゲノムによって、一部が核ゲノムによってコードされるようになった。 植物は、2つの異なるオルガネラにコードされた異なるサブユニットの発現を協調的に制御し、これらのタンパク質複合体の適切な化学量論と組み立てを保証するいくつかの機構を開発した。 例えば、光合成装置の一部をコードする核内遺伝子の転写は、光によって制御される。 また、チラコイド膜に存在する酸化還元感受性のキナーゼを介したリン酸化により、チラコイド蛋白質複合体の生成、安定性およびターンオーバーが制御される。 葉緑体コード化タンパク質の翻訳速度は、アセンブリパートナーの有無によって制御されている（合成のエピスタシーによる制御）。 この機構には、過剰なタンパク質が葉緑体mRNAの5’非翻訳領域に結合することによるネガティブフィードバックが含まれています。 また、葉緑体は、電子伝達連鎖のために光化学系IとIIの比率をバランスさせる必要があります。 チラコイド膜の電子キャリアーであるプラストキノンの酸化還元状態は、光化学系の反応中心のタンパク質をコードする葉緑体遺伝子の転写に直接影響し、電子伝達チェーンの不均衡を打ち消す。
チラコイドへのタンパク質の標的化 編集
チラコイド蛋白質は葉緑体内でシグナルペプチドと原核生物型の分泌経路を経て目的地に到達する。 植物の核ゲノムにコードされたチラコイド蛋白質の多くは、適切な局在化のために2つのターゲティングシグナルを必要とする。 N末端の葉緑体標的ペプチド（図中、黄色で示す）とチラコイド標的ペプチド（青色で示す）である。 タンパク質は、外膜と内膜のトランスロコン（TocとTic）複合体を通じて輸入される。 葉緑体に入った後、最初のターゲティングペプチドは、輸入されたタンパク質を処理するプロテアーゼによって切り離される。 これにより、第2ターゲティングシグナルが解除され、タンパク質は間質からチラコイドへ第2ターゲティングステップとして輸送される。 この第二段階には、チラコイドのタンパク質輸送成分の働きが必要であり、エネルギー依存的である。 タンパク質は、SRP依存的経路(1)、Tat依存的経路(2)、あるいは自発的に膜貫通ドメイン（図示せず）を経由して膜に挿入される。 内腔タンパク質は、Tat依存性経路（2）またはSec依存性経路（3）のいずれかによってチラコイド膜を越えて内腔に輸送され、チラコイド標的シグナルから切断されることによって放出される。 それぞれの経路は、異なるシグナルとエネルギー源を利用している。 Sec（分泌）経路は、エネルギー源としてATPを必要とし、輸入タンパク質に結合するSecAと、タンパク質を移動させるSec膜複合体から構成されている。 チラコイドシグナルペプチドにツインアルギニンモチーフを持つタンパク質は、Tat (Twin Arginine Translocation) 経路を通り、膜結合型Tat複合体とpH勾配をエネルギー源としてシャトルされる。 他のいくつかのタンパク質は、SRP（シグナル認識粒子）経路を経て膜に挿入される。 葉緑体のSRPは、翻訳後あるいは共翻訳によって標的タンパク質と相互作用し、輸入されたタンパク質だけでなく、葉緑体内で翻訳されたタンパク質も輸送することができます。 SRP経路は、GTPとpH勾配をエネルギー源として必要とする。 また、膜貫通型タンパク質の中には、エネルギーを必要とせずにストローマ側から膜に自発的に挿入されるものもある
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