Więc porozmawiamy o wiązaniu kooperatywnym, które jest bardzo interesującym tematem podczas omawiania kinetyki enzymatycznej, ale najpierw zapoznajmy się z ideą, że możemy podzielić katalizę enzymatyczną na dwa etapy pierwszy Wiązanie substratu enzymu i drugi tworzenie produktu i używając tej idei możemy wyprowadzić równanie michaelisa-menten równanie, które jest bardzo użyteczne do ilościowego spojrzenia na kinetykę enzymów pamiętaj również, że wraz ze wzrostem stężenia substratu szybkość tworzenia produktu będzie się wyrównywać do wartości maksymalnej jak pokazano na tym wykresie teraz pierwszą rzeczą, o której chcę powiedzieć jest to, że niektóre białka mogą wiązać więcej niż jeden substrat i nie wszystkie enzymy mają tylko jedno miejsce aktywne tak E Plus s mogą tworzyć es poprzez to co nazywamy reakcją 1, ale niektóre enzymy mogą reagować z inną cząsteczką substratu, aby utworzyć es 2 poprzez to co nazwałem reakcją 2 i ponownie do utworzenia es 3 poprzez reakcję 3 i tak dalej teraz te enzymy mogą tworzyć produkt na każdym etapie swojego procesu bez względu na to ile cząsteczek substratu jest związanych teraz można oczekiwać, że szybkość reakcji 1 będzie szybsza niż szybkość reakcji 2 jeśli patrzymy na przykład enzymu z 3 miejscami wiązania substratu są 3 puste miejsca dostępne dla substratu boskiego poprzez reakcję 1 i tylko dwa dostępne dla reakcji 2 więc można oczekiwać, że szybkość 1 będzie szybsza podobnie szybkość 2 będzie szybsza niż szybkość 3 z tego samego powodu i chodzi o to, że nasycenie miejsca aktywnego nie wzrasta wraz ze stężeniem substratu liniowo teraz rozumiem, że może to być trudne, więc spójrzmy na to graficznie, ale zamierzamy również pokazać wyjątek od tej reguły, więc w tym pierwszym wykresie wykreśliłem stężenie substratu w stosunku do procentowego nasycenia enzymu i jak widać krzywa się wyrównuje jak miejsca wiązania substratu stają się zajęte staje się trudne do znalezienia więcej cząsteczek substratu jak masz więcej cząsteczek substratu związanych następnie zamierzam narysować inną krzywą, którą również można zobaczyć w niektórych enzymach, gdzie wiązanie substratu następuje szybciej, ponieważ miejsca wiązania stają się zajęte wiązanie substratu zmienia powinowactwo substratu i nazywamy to kooperatywnością teraz w odniesieniu do kooperatywności możemy zdefiniować 3 nowe idee pozytywnie kooperatywne wiązanie występuje wtedy, gdy wiązanie substratu zwiększa powinowactwo enzymu do kolejnego substratu negatywnie kooperatywne wiązanie występuje wtedy, gdy wiązanie substratu zmniejsza powinowactwo enzymu do kolejnego substratu bardziej niż normalnie można by się spodziewać i niewiązanie niekooperacyjne jest takie samo jak w pierwszym przykładzie, gdzie wiązanie substratu nie wpływa na powinowactwo enzymu do cząsteczek substratu, więc spójrzmy na to graficznie, jeśli mamy białko z powiedzmy pięcioma miejscami wiążącymi i wykreślić frakcję zajętą w stosunku do stężenia substratu, otrzymamy trzy możliwe krzywe zielona krzywa, która przybiera kształt sigmoidalny reprezentowałaby enzym z pozytywną kooperatywnością niebieska krzywa o kształcie hiperbolicznym reprezentowałaby enzym z niekooperatywnym wiązaniem i czerwona krzywa reprezentowałaby enzym z niekooperatywnym wiązaniem.kooperatywnym wiązaniu a czerwona krzywa raczej niż enzym z negatywnie kooperatywnym wiązaniem teraz pamiętaj, że efekty kooperatywności są widoczne tylko po tym jak jakiś substrat już się związał co jest powodem dlaczego różnica we frakcji zajętej pomiędzy trzema krzywymi jest dużo mniejsza to mniejsze wartości jak 1/5, które tu pokazałem, niż przy wyższych wartościach, więc spójrzmy na konkretny przykład kilku białek, hemoglobina lub HB jest cząsteczką przenoszącą tlen, którą można znaleźć w ludzkiej krwi i może ona związać do czterech cząsteczek tlenu i wykazuje pozytywnie kooperatywne wiązanie. która jest cząsteczką przenoszącą tlen, którą można znaleźć w tkance mięśniowej, może związać tylko jedną cząsteczkę tlenu, a ponieważ może związać tylko jedną, musi wykazywać wiązanie niekooperacyjne, ponieważ nie ma kolejnego substratu, o którym można by mówić. Teraz, jeśli zrobimy wykres, na którym wykreślimy frakcję miejsc aktywnych związanych w każdym z tych białek Pamiętajmy, że tlen jest naszym substratem, a ponieważ jest to gaz, będziemy używać ciśnienia zamiast stężenia, możemy zobaczyć, że czerwona krzywa sigmoidalna związana z hemoglobinami o pozytywnym wiązaniu kooperatywnym wygląda inaczej niż niebieska krzywa hiperboliczna związana z mioglobinami o wiązaniu niekooperatywnym.czego się nauczyliśmy po pierwsze dowiedzieliśmy się, że niektóre białka mogą wiązać więcej niż jeden odpowiednik substratu a następnie dowiedzieliśmy się, że istnieją trzy różne rodzaje kooperatywności pozytywna negatywna i niekooperatywna w końcu dowiedzieliśmy się o białkach, które wykazują dwa różne rodzaje kooperatywności, które są cząsteczkami wiążącymi tlen hemoglobina i mioglobina
.